Zadanie 3.1, matura maj 2021, biologia rozszerzona
Darmowe konto pozwoli wrócić do niego później.
Zadanie
Wspólne informacje do wiązki zadań
Oprócz 20 aminokwasów biogennych, wchodzących w skład białek wszystkich organizmów, w przyrodzie występują także inne aminokwasy, np. L-kanawanina. Występuje ona wyłącznie u roślin bobowatych, m.in. w ich nasionach, gdzie pełni funkcję magazynu azotu – makroelementu niezbędnego do syntezy wielu związków podczas kiełkowania nasion.
L-kanawanina zabezpiecza również nasiona przed zjadaniem ich przez roślinożerne owady. Toksyczne działanie L-kanawaniny na owady wynika z jej podobieństwa strukturalnego do argininy – aminokwasu naturalnie występującego w białkach.
PowiększPodczas syntezy białek w miejsca, gdzie powinna znaleźć się arginina, włączana bywa L-kanawanina, co zmienia liczbę i rodzaj oddziaływań między aminokwasami w łańcuchu polipeptydowym. Białka mające w swej strukturze L-kanawaninę wykazują niską aktywność biologiczną lub jej brak, co u owadów prowadzi m.in. do spowolnienia wzrostu larw, opóźnienia lub zakłócenia w przepoczwarczaniu. Większość owadów nasionożernych nie zjada nasion zawierających L-kanawaninę. Jednak larwy chrząszcza Caryedes brasiliensis, które żywią się wyłącznie nasionami tropikalnego pnącza z rodziny bobowatych (Dioclea megacarpa), mają zdolność do detoksykacji L-kanawaniny.
Na podstawie: P. Staszek, A. Antosik, U. Krasuska, A. Gniazdowska, L-kanawanina – niebiałkowy aminokwas toksyczny dla zwierząt i roślin, „Edukacja Biologiczna i Środowiskowa” 3(52), 2014.
Polecenie
Wyjaśnij, dlaczego włączanie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstawania enzymów o obniżonej aktywności katalitycznej.
Korepetytor AI
Nie wiesz, jak ruszyć? Korepetytor zna to zadanie i poprowadzi Cię krok po kroku, bez gotowca.
3 rozmowy · bez karty · Zaloguj się
Sprawdź się
Odpowiedz i oceń, jak poszło. Klucz odsłoń dopiero, gdy masz swoją odpowiedź.
Zanim porównasz z kluczem
Jak poszło Ci z tym zadaniem?
Zaloguj się, żeby zapisać ocenę i wrócić do zadania później.
Pokaż rozwiązanieUkryj rozwiązanieKlucz i punktacja
Odpowiedź z klucza CKE
Przykładowe rozwiązania:
- Po wbudowaniu kanawaniny w miejsce argininy białko nie przyjmie właściwej konformacji. Wtedy centrum aktywne nie będzie miało właściwego kształtu i będzie wykazywało mniejsze powinowactwo do substratów.
- Ponieważ L-kanawanina oddziałuje z aminokwasami z otoczenia inaczej niż arginina, może to wpłynąć na inną budowę miejsca allosterycznego enzymu, co powoduje, że nie będzie ono miało odpowiedniego kształtu pozwalającego na przyłączenie aktywatora.
- L-kanawanina, zastępując argininę w białku, uniemożliwia enzymowi prawidłową zmianę swojego kształtu podczas przeprowadzania reakcji.
Schemat punktowania
za prawidłowe wyjaśnienie, uwzględniające mechanizm, w jaki zmiana struktury przestrzennej białka wpływa na aktywność katalityczną enzymu, np. przez zmianę struktury centrum katalitycznego lub miejsca allosterycznego.
za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi.
Uwaga:
Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się wyłącznie do struktury 1-rzędowej białka.